trypsine
- Domaine
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- biologieenzyme
Définition :
Enzyme protéolytique de la catégorie des endopeptidases, provenant de l'activation du trypsinogène sécrété par le pancréas.
Notes :
La trypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques dans lesquelles sont engagées les fonctions carboxyliques de la lysine et de l'arginine. Sa masse moléculaire est d'environ 23 kDa. Son pH optimum d'action est voisin de 8. Son site actif comporte une histidine et une sérine.
La réduction des ponts disulfure détruit l'activité enzymatique. Les ions Ca2+ empêchent l'autolyse de la trypsine. La trypsine joue un rôle physiologique dans la digestion intestinale des protéines. On l'utilise comme réactif spécifique pour l'étude des protéines. Le pancréas synthétise aussi un inhibiteur spécifique de la trypsine, une protéine de masse moléculaire 9 kDa qui se combine molécule à molécule à la trypsine. La préparation employée en thérapeutique est une trypsine cristallisée, administrée en applications locales, sous forme de pommades et de poudres, dans les plaies nécrotiques, des abcès, des ulcères, des hématomes, plus rarement sous forme d'aérosols dans les infections bronchiques (efficacité douteuse et action irritante). On l'a également proposée par voie intraveineuse dans le traitement des thrombophlébites, des ulcères variqueux et des affections bronchopulmonaires, mais son efficacité est incertaine.
Terme :
- trypsine n. f.
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Étymologie : du grec trupaein : percer.
Traductions
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anglais
Auteur : Académie nationale de médecine (France),Terme :
- trypsin